Белок: мономер, строение и функции
Белки являются высокомолекулярными органическими соединениями. Состоят из остатков аминокислот. В их состав также входят другие вещества: сера, кислород, азот, водород и углерод. Некоторые белки способны образовывать комплексы с молекулами, если в их составе присутствует цинк, медь, железо и фосфор. У белков достаточно большая молекулярная масса, поэтому они носят название макромолекул. Например, у яичного альбумина - 36 тысяч, а у гемоглобина (белок крови) - 152 тысячи, а миозин имеет молекулярную массу 500 тысяч. Сравним: молекулярная масса бензола - 78, а уксусная кислота имеет показатель в 60.
Строение
Довольно часто, особенно среди школьников, можно встретить утверждение, что мономеры белков - нуклеотиды. Это заблуждение. Белки, или протеины, самые распространенные и многочисленные из органических соединений, - это разнообразные и необходимые для функционирования организма полимеры. От 50 до 80 % в сухой массе клетки приходится именно на белок. Мономеры, а точнее их количество и последовательность, отличают белки друг от друга.Белки являются непериодическими полимерами, для их функционирования важно присутствие нескольких веществ. В общей формуле обязательно должны присутствовать карбоксильная группа (-COOH), аминогруппа (-NH2) и радикал, или R-группа (это оставшаяся часть молекулы), карбоксильная и аминогруппы. Из чего состоит белок? Мономеры его - аминокислоты, и, хотя клетки и ткани содержат более ста семидесяти видов аминокислот, к мономерам биологи относят только два десятка видов.Существует классификация аминокислот, согласно которой они подразделяются на две группы, в зависимости от того, могут ли синтезироваться организмами животных и человека. Заменимые аминокислоты организм может производить самостоятельно, незаменимые же можно получить только извне - с пищей, а вот растения способны синтезировать их все.
Классификация
Сами же белки классифицируются по аминокислотному составу. Они могут быть полноценными, если содержат полной набор аминокислот, и неполноценным, если одна или несколько аминокислот отсутствуют. Если белок состоит исключительно из аминокислот, его называют простым. В случае, когда присутствует простетическая группа, которая также называется неаминокислотным компонентом, их называют сложными. Неаминокислотная группа может быть представлена в виде металлопротеинов, углеводов (гликопротеинов), липидов (липопротеинов) и нуклеиновых кислот (нуклеопротеинов).
Элементарная часть
Пептидная связь
Полипептид - так ученые называют белок: мономер его скрепляется с себе подобными с помощью пептидных связей. Пептиды являются продуктом реакции конденсации аминокислот. Взаимодействие карбоксильной и аминогрупп двух аминокислот характерно образованием ковалентной азот-углеродной связи, она и называется пептидной. Пептиды классифицируют по количеству остатков аминокислот, входящих в их состав: дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и так далее. При многократном повторении образования ковалентной азот-углеродной связи образуются полипептиды. Один конец пептида содержит свободную аминогруппу и называется N-концом, второй - свободную карбоксильную группу и называется, соответственно, C-концом.
Еще одна классификация
Разные радикалы
Организация молекул белка в пространстве
Каждый белок имеет специфические функции, которые зависят от пространственной организации молекул. К тому же поддержка белков в виде цепочки, то есть в развернутом виде, в энергетическом плане невыгодна для клетки, поэтому, так же как молекулы ДНК, цепи полипептидов подвергаются компактизации, за счет чего приобретают конформацию - трехмерную структуру.Пространственная организация белковых молекул имеет четыре уровня.Так как мономерами молекул белков являются аминокислоты, то первичная структура представлена в виде полипептидной цепи, состоящей из аминокислотных остатков, которые объединены пептидной связью. Несмотря на кажущуюся простоту, именно первичная структура определяет, какую функцию сможет выполнять белок. Мономер в составе цепи должен быть на своем месте, замена даже одного из них изменит назначение всей молекулы. Например, если шестую глутаминовую кислоту в гемоглобине заменить на валин, вся молекула в целом перестанет функционировать, и транспорт кислорода будет нарушен. Такая замена приводит к развитию у человека серповидноклеточной анемии.Если в составе полипротеина содержится десять аминокислотных остатков, то вариантов чередования мономеров будет очень много - 1020, если же будут присутствовать все 20, комбинаций, которые можно составить, станет еще больше. Организм человека синтезирует более десяти тысяч белков, которые отличаются не только по сравнению друг с другом, но и с белками других живых организмов.
Вторичная структура характерна упорядоченным свертыванием цепи в спираль, по внешнему виду напоминающую растянутую пружину. Связи, возникающие между мономерами белков, являются водородными и укрепляют структуру. Эти связи появляются между амино- и карбоксильными группами. Водородные связи слабее пептидных, но делают всю конфигурацию более жесткой и устойчивой за счет многократного повторения. Для некоторых белков, например фиброина (паутина, шелк), кератина (ногти и волосы) и коллагена, дальнейшей компактизации не происходит.
Третий уровень
На следующем уровне полипептидные цепи укладываются в глобулы, которые возникают из-за установки новых химических связей - дисульфидных, ионных, водородных. Также важным фактором является установка гидрофобного взаимодействия между R-группами аминокислотных остатков, именно гидрофильно-гидрофобным взаимодействиям отводится основная роль в факторе образования третичной структуры белковой молекулы.При попадании в водный раствор радикалы-гидрофобы стараются скрыться от воды путем группировки внутри глобул, а гидрофильные R-группы взаимодействуют с диполями воды (гидратация), напротив, оказываются на поверхности. Некоторые белки имеют дополнительную стабилизацию третичной структуры за счет дисульфидных ковалентных связей, которые возникают между двумя остатками цистеина за счет наличия атомов серы. На третичной структуре заканчивается компактизация белков-ферментов, антител и некоторых гормонов.
Четвертичная структура
Свойства белков
Денатурация
Такие внешние факторы, как ультрафиолетовое излучение, соли тяжелых металлов и сами металлы, обезвоживание, радиация, нагревание и изменение pH, могут привести к частичному или полному разрушению структурной организации белковой молекулы. Утрата трехмерной конструкции называется денатурацией. Ее причиной становится разрыв связей, которые придавали стабильность структуре молекулы. Первыми разрушаются слабые связи, а затем, в случае еще более жестких условий, рвутся даже сильные, именно поэтому сначала рушится четвертичная структура, и только после этого - третичная и вторичная.Когда пространственная конфигурация меняется, белок меняет и свои свойства, в результате чего больше не может выполнять свойственную ему биологическую задачу. Если при денатурации не произошло разрушение базовой, первичной структуры, то она обратима, и белок сможет провести процедуру самовосстановления - ренатурацию. В остальных же случаях денатурация необратима.